193.174.19.232Abstract: R. Bruni, A. Costantino, E. Tritarelli, C. Marcantonio, M. Ciccozzi, M. Rapicetta, G. El Sawaf, A. Giuliani, A. R. Ciccaglione (2009)

BMC Structural Biology, 9(48), 1–11p. (2009) DOI:10.1186/1472-6807-9-48

A computational approach identifies two regions of Hepatitis C Virus E1 protein as interacting domains involved in viral fusion process

R. Bruni, A. Costantino, E. Tritarelli, C. Marcantonio, M. Ciccozzi, M. Rapicetta, G. El Sawaf, A. Giuliani, A. R. Ciccaglione

The E1 protein of Hepatitis C Virus (HCV) can be dissected into two distinct hydrophobic regions: a central domain containing an hypothetical fusion peptide (FP), and a C-terminal domain (CT) comprising two segments, a pre-anchor and a trans-membrane (TM) region. In the currently accepted model of the viral fusion process, the FP and the TM regions are considered to be closely juxtaposed in the post-fusion structure and their physical interaction cannot be excluded. In the present study, we took advantage of the natural sequence variability present among HCV strains to test, by purely sequence-based computational tools, the hypothesis that in this virus the fusion process involves the physical interaction of the FP and CT regions of E1.

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